1.酵母雙雜交系統:酵母雙雜交系統是廣泛應用於蛋白質相互作用組學研究的重要方法。其原理是，當靶蛋白和誘餌蛋白特異性結合時，誘餌蛋白與報道基因的啟動子結合，啟動報道基因在酵母細胞中的表達。如果檢測到報告基因的表達產物，說明兩者之間存在相互作用，否則兩者之間不存在相互作用。經過微型化和陣列化，這種技術可以用來研究大規模蛋白質之間的相互作用。在實際工作中，人們根據需要發展了單混合系統、三混合系統和反向混合系統。Angermayr等人設計了由SOS蛋白介導的雙雜交系統。膜蛋白的功能可以研究，豐富了酵母雙雜交系統的功能。此外，酵母雙雜交系統的功能已經擴展到蛋白質的鑒定。
2.噬菌體展示技術:單克隆抗體的DNA序列與編碼噬菌體外殼蛋白的基因相連。當噬菌體生長時，相應的單克隆抗體在表面表達，然後噬菌體通過柱子。如果柱上含有目標蛋白，它將與相應的抗體特異性結合。這就是所謂的噬菌體展示技術。這項技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用。它不僅具有高通量和簡單的特點，而且具有直接獲得基因、高選擇性篩選復雜混合物、通過改變篩選過程中的條件直接評價相互結合的特異性等優點。目前已利用優化的噬菌體展示技術展示了人和小鼠兩種特殊細胞系的cdna文庫，並分離了人上皮生長因子信號轉導通路中的信號分子。
3.等離子體* *振動技術:表面等離子體共振(SPR)已成為研究蛋白質相互作用的新方法。它的原理是用納米級的薄膜吸附“誘餌蛋白”。當待測蛋白與誘餌蛋白結合時，薄膜的振動性質會發生變化，通過檢測可以知道兩種蛋白的結合情況。SPR技術的優點是不需要標記物和染料，反應過程可以實時監控。該方法快速、安全，還可用於檢測蛋白質-核酸和其他生物大分子之間的相互作用。
4.熒光能量轉移技術:熒光振動能量轉移(FRET)廣泛用於研究分子間的距離及其相互作用；結合熒光顯微鏡，可以定量獲得生物體內蛋白質、脂類、DNA和RNA的時空信息。隨著綠色熒光蛋白的發展，FRET熒光顯微鏡可以實時測量活細胞中分子的動態特性。提出了壹種簡單的定量測量FRET效率和供體與受體距離的方法，該方法只需使用壹組濾光片並測量壹個比值，利用供體和受體的發射光譜消除光譜間的串擾。該方法簡單、快速，可以實時定量測量FRET的效率和供體與受體之間的距離，尤其適用於基於GFP的供體-受體對。
5.抗體和蛋白質芯片技術:蛋白質芯片技術的出現為蛋白質的基因組學研究帶來了新的思路。蛋白質組學研究的主要內容之壹是研究不同生理狀態下蛋白質水平的量變、微型化、集成化和高通量化。抗體芯片是壹個非常好的研究工具，也是芯片中發展最快的芯片，其技術已經日趨成熟。這些抗體芯片中的壹些已經被開發用於臨床應用，例如腫瘤標誌物抗體芯片，並且許多已經被應用於各種領域。
6.免疫沈澱技術:免疫沈澱是壹種主要用於研究蛋白質與蛋白質之間相互作用的技術。其基本原理是將針對感興趣的蛋白質的抗體加入到細胞裂解物中，孵育後，加入與抗體特異性結合的泛酶蛋白珠結合的金黃色葡萄球菌蛋白A(SPA)。如果細胞內有壹種靶蛋白與感興趣的蛋白結合，就可以形成這樣的復合物:“靶蛋白-感興趣的蛋白-抗感興趣的蛋白抗體-spa |盤索蛋白”，因為SPA |盤索蛋白比較大，以至於離心時復合物被分離。變性聚丙烯酰胺凝膠電泳後，復合物的四種組分再次分離。然後用蛋白質印跡法檢測目的蛋白是什麽，是否是預測蛋白。該方法獲得的目的蛋白在細胞內與目的蛋白自然結合，符合體內實際情況，獲得的蛋白可靠性高。但是，這種方法有兩個缺陷:第壹，兩種蛋白質的結合可能不是直接結合，而是中間可能有第三者充當橋梁；第二，需要在實驗前預測目標蛋白是什麽，以便最終選擇要檢測的抗體。所以預測不正確，實驗就得不到結果，方法本身就有風險。
7.下拉技術:蛋白質相互作用有兩種類型:牢固相互作用和暫時相互作用。固體相互作用在多亞基蛋白質復合物中很常見，最好通過免疫沈澱(Co-IP)、下拉技術或遠西法來研究它們。下拉技術使用固定的、標記的誘餌蛋白或標簽蛋白(生物素-、聚His-或GST-)從細胞裂解物中捕獲與其相互作用的蛋白。下拉技術可用於確定已知蛋白質與釣魚蛋白質或純化的相關蛋白質之間的相互作用，蛋白質之間的相互作用可從體外途徑或翻譯系統中檢測。