蛋白質糖基化的基本類型,特征及生物學意義是什麽?
壹,類型：N-連接,O-連接
二,特征：在蛋白質合成的同時或合成後,在酶的催化下寡糖鏈被連接在肽鏈特定的糖基化位點,形成糖蛋白.
三,意義
1,使蛋白質能夠抵抗消化酶的作用.
2,賦予蛋白質傳導信號的作用.
3,某些蛋白只有在糖基化以後才能正確折疊.
什麽是蛋白質糖基化
特征
N-連接
O-連接
合成部位粗面內質網
主要在高爾基體
合成方式
來自同壹個寡糖前體
壹個個單糖加上去
與之結合的氨基酸殘基
天冬酰氨
絲氨酸、蘇氨酸、羥脯、羥賴
最終長度
至少5個糖殘基
1-4個糖殘基
第壹個糖殘基
N-乙酰葡萄糖胺
N-乙酰半乳糖胺
大概清楚了吧！
蛋白質糖基化是壹種蛋白質修飾，作用嘛。可能有兩點：1為蛋白質打上標誌，便於轉移。
2影響多肽的構象，增強蛋白質的穩定性。
壹般是這樣的：N連接糖基化發生在糙面內質網中；
O連接糖基化發生在高爾基體中。
當然，細胞質基質中的糖基化也有，如哺乳動物細胞中把N-乙酰葡糖胺分子加到蛋白質絲氨酸殘基的羥基上。
進化上的意義：寡糖鏈具有壹定的剛性，從而限制了其它大分子接近細胞表面的膜蛋白，這就可能使真核細胞的祖先具有壹個保護性的外被同時又不象
細胞壁
那樣限制細胞的形狀與運動。
蛋白質的糖基化是什麽,在哪裏進行?
有N-連接和O-連接
分別在內質網和高爾基體上進行
而且N-連接主要是糖鏈在蛋白質的天冬酰胺和谷氨酰胺上
O-連接是在蛋白質的絲氨酸和蘇氨酸上
什麽是蛋白質糖基化及什麽是順反子？
蛋白質糖基化就形成糖蛋白,有識別功能.
順反子：即結構基因，為決定壹條多肽鏈合成的功能單位，約1000bp。1955年，美國分子生物學家本澤通過對大腸桿菌的噬菌體T4的rII區基因的深入研究，揭示了基因內部的精細結構。提出了基因的順反子概念。他發現，在壹個基因內部，可以發生若幹不同位點的突變，倘若在壹個基因內部發生兩個以上位點的突變，其順式和反式結構的表型效應是不同的。如圖1所示，順式是野生型，反式卻是突變型，所以，基因就是壹個順反子。基因內部這些不同位點之間還可以發生交換和重組。所以，壹個基因不是壹個突變單位，也不是壹個重組單位。本澤分別把它們稱為突變子和重組子。顯然，壹個突變子或重組子可小到壹個核苷酸對。基因的順反子概念沖破了傳統的“功能、交換、突變”三位壹體的基因概念，糾正了長期以來認為基因是不能再分的最小單位的錯誤看法，使人們對基因的認識有了顯著的提高。有結構基因與調控基因的劃分，還有重疊基因和斷裂基因的發現過去人們曾經認為，基因像念珠壹樣，壹個接壹個地排列在染色體上，是互不重疊的；基因是壹個連續的核苷酸序列，是不能間斷的。重疊基因和斷裂基因的發現，刷新了這些陳舊的看法，使人們對基因的結構與功能的認識又提高到壹個新高度