材料:約0.5cm土豆塊(生的和熟的。)
設備:試管、移液管或移液管、量筒。
試劑:(1)鐵粉(2)2%過氧化氫H2O2。
2.實驗步驟:
(1)選擇四個試管編號1、2、3和4，並向其中加入3毫升2%的過氧化氫溶液。
(2)1號加入兩片生土豆，2號試管加入兩片熟土豆，3號試管加入壹勺鐵粉，4號試管不做處理作為對照組。同時添加四個試管。
(3)每個試管的反應速度和劇烈程度按照反應完成的順序排序。
具體操作如下所示:
3.實驗總結
試管1最快，其次是試管3，試管2和試管4最慢，同樣快。證明了馬鈴薯中的過氧化氫酶和鐵粉壹樣能催化過氧化氫的分解，但過氧化氫酶的效率更高。
擴展數據:
這種酶的主要特征:
1，酶催化能力高；其效率是壹般無機催化劑的10的7次方到10的3次方。
2.該酶具有特異性；酶特異性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。通常，酶只能催化壹個化學反應或類似的反應，不同的酶具有不同程度的特異性。酶對底物的特異性通常分為以下幾類:
(1)絕對特異性
有些酶只作用於壹種底物產生某種反應，這叫絕對特異性。例如，脲酶只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素。
(2)相對特異性
壹種酶可以作用於壹類化合物或壹個化學鍵，這種不太嚴格的特異性稱為相對特異性。比如脂肪酶不僅能水解脂肪，還能水解簡單的酯類。磷酸酶對普通磷酸鹽有作用，能水解甘油、壹元醇或苯酚。
(3)立體異構特異性
酶對底物三維構型的特定要求稱為立體異構特異性或專壹性。比如α-澱粉酶只能水解澱粉中的α-1，4-糖苷鍵，而不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶的底物只能是L-乳酸，不能是D-乳酸。這種酶的立體異構特異性表明，在酶和底物之間至少有三個結合點。
3.酶促反應後，酶本身的性質和數量不會改變。
4.酶的作用需要合適的條件。
(1)酶催化的化學反應壹般在溫和條件下進行。
(2)在最適溫度和PH條件下，酶活性最高。當溫度和PH值較高或較低時，酶的活性會明顯下降。壹般來說，動物體內酶的最適溫度在35℃-40℃之間。植物體內酶的最適溫度在40℃~ 50℃之間。動物體內酶的最適PH大多在6.5-8.0之間。
但也有例外，比如胃蛋白酶的最適PH是1.5；植物體內酶的最適PH值大多在4.5-6.5之間。
(3)過酸、過堿或高溫會破壞酶的空間結構，使其永久失活。在0℃左右，酶的活性很低，但酶的空間結構穩定，在合適的溫度下酶的活性可以提高。
百度百科-酶的特性