基本介紹中文名:糖蛋白英文名:glycoprotein水溶性:可溶性糖蛋白溶於水含糖量:小於蛋白質？類型:結合蛋白質的化學引入、基本結構、連接方式、糖鏈結構、生物學功能及評價化學引入糖蛋白是由分支寡糖鏈和多肽鏈共價連接而成的復雜碳水化合物，主鏈較短，大多數情況下含糖量小於蛋白質。在糖蛋白中，糖的組成往往比較復雜，包括甘露糖、半乳糖、巖藻糖、葡萄糖胺、半乳糖胺、唾液酸等。寡糖和蛋白質可以兩種方式結合:(1)糖的半縮醛羥基和含羥基的氨基酸(絲氨酸、蘇氨酸、羥賴氨酸等。)通過O-糖苷鍵結合；(2)糖的半乙酰羥基和天冬酰胺的酰胺基通過N-糖苷鍵結合。它在自然界中分布廣泛。在已經研究的六七十種血漿蛋白中，大部分是糖蛋白。壹些酶和激素是糖蛋白。糖蛋白也是質膜、細胞間物質和血漿粘液的重要成分。從植物中分離出來的糖蛋白越來越多，尤其是凝集素。目前，許多凝集素已經從脊椎動物和無脊椎動物，甚至許多微生物中分離出來，並且大部分屬於糖蛋白。糖蛋白具有種屬特異性，壹種蛋白質在某些動物中以糖蛋白的形式存在，但在另壹種動物中則不同。即使是糖蛋白，它們的糖含量也可能不同。比如牛、羊、豬的胰腺核糖核酸酶都是糖蛋白，但含糖量分別為9.4%、9.8%、38%。老鼠體內的這種酶不含糖。同時，糖蛋白是壹種結合蛋白。糖蛋白是由短寡糖鏈共價連接到蛋白質上構成的分子，其整體性質更接近蛋白質。糖和蛋白質之間，蛋白質占主導地位，壹些短的寡糖鏈通過共價鍵連接。這些寡糖鏈通常是分支的雜糖鏈，不存在重復的二糖系列，通常由2-10個單體組成(小於15)=，末端成員通常是唾液酸或L-巖藻糖。通常每個分子的含糖量很小(4%左右)。壹些糖蛋白只含有壹個或幾個糖基，而另壹些糖蛋白含有多個線性或分支的寡糖側鏈。糖蛋白通常分泌到體液或膜蛋白中，位於細胞外，具有相應的功能。糖蛋白包括酶、激素、載體、凝集素、抗體等。組成β-D-葡萄糖(Glc) α-D-甘露糖(Man) α-D-半乳糖(Gal)α-D-木糖(Xyl) α-D-阿拉伯糖(Ara) α-L-巖藻糖(Fuc)葡萄糖醛酸(GlcuA)艾杜糖醛酸(IduA) N-糖蛋白的基本結構是β-D-葡萄糖(Glc)、α-D-甘露糖(Man)、α-D-半乳糖(Gal)、α-D-木糖(Xyl)、α-D-阿拉伯糖(Ara)、α-DN-乙酰神經氨酸(NeuNAC)，即蛋白質糖蛋白的唾液酸(Sia)和糖肽鍵，簡稱糖肽鍵。糖肽鏈的類型可以概括為:① N-糖苷鍵型:寡糖鏈(GlcNAC的β-羥基)與Asn的酰胺基、N端a-氨基、Lys或Arg的W-氨基相連；② O-糖苷鍵型:寡糖鏈(GalNAC的α-羥基)與Ser、Thr、羥賴氨酸、羥脯氨酸的羥基相連。③ S-糖苷鍵型:以半胱氨酸為連接點的糖肽鍵。④酯糖苷鍵型:天冬氨酸和谷氨酸的遊離羧基是連接點。糖鏈的結構糖蛋白中的糖鏈變化很大，含有豐富的結構信息。寡糖鏈通常是受體和酶的識別位點。1，N-糖苷鍵型N-糖苷鍵型主要有三類寡糖鏈:①高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖組成；②化合物:除GlcNAc和甘露糖外，還有果糖、半乳糖和唾液酸；③雜合子型，包括①和②的特征。戊糖核心2，O-糖苷鍵類型(O-鍵)沒有戊糖核心。如:人纖溶酶原；人免疫球蛋白IgA: N-糖肽鍵，如β- GlcNAc-Asn和O-糖肽鏈，如α-Galnac-Thr/Ser、β-Gal-Hyl、β-L-Araf-Hyp和N-連接的寡糖鏈都含有壹個共同的結構花式，稱為核心戊糖或甘露糖。O-糖鏈的結構比N-糖鏈簡單，但連接形式比N-糖鏈多。糖蛋白寡糖鏈末端的唾液酸殘基，其生物學功能攜帶了蛋白質代謝的信息，決定了某些蛋白質是否存在於血流中或被肝臟清除。脊椎動物血液中的銅藍蛋白。肝細胞可以降解已經失去唾液酸的銅藍蛋白，唾液酸的消除可能是標記體內“老”蛋白的方式之壹。b .紅細胞新生紅細胞膜的唾液酸含量遠高於成熟紅細胞膜。新生的紅細胞用唾液酸酶處理後重新註入體內，幾個小時後全部消失。但是，沒有經過酶處理的紅細胞，在重新註射幾天後，仍然可以在體內正常存活。寡糖鏈淋巴細胞的關鍵作用正常情況下回到脾臟，但去除唾液酸後，結果實際上回到了肝臟。原核細胞表達的真核基因不能糖基化。糖蛋白可以是溶細胞的或膜結合的，可以存在於細胞內或細胞間物質中。糖蛋白是動植物特別是脊椎動物中的典型，如金屬轉運蛋白(轉鐵蛋白)、銅藍蛋白、凝血因子、補體系統、某些激素、促卵泡激素(FSH)、前腦垂體分泌、促進卵子和* * *)的發育、核糖核酸酶、膜結合蛋白(如動物細胞膜的Na+-K+-ATPase)、主要組織相容性抗原(細胞表面介導供體器官和受體器官交叉配血的標記物)。糖蛋白的大部分寡糖是糖蛋白的功能中心。有些糖蛋白對糖蛋白本身有保護或潤滑作用。比如牛RNaseB(糖蛋白)比RNaseA耐熱，大量的唾液酸可以增強唾液粘蛋白的粘性，從而增強唾液的潤滑性。南極魚抗凍蛋白的糖成分可以與水形成氫鍵，阻止冰晶的形成，從而提高抗凍性。糖蛋白在細胞間的信號傳遞中起著更復雜的作用。Hiv的靶細胞結合蛋白GP120是壹種糖蛋白，能與人體靶細胞表面的CD4受體結合，附著在靶細胞表面。如果去除GP120的糖部分，就不能與CD4受體結合，失去感染能力。細胞表面的糖蛋白形成細胞的糖萼並參與細胞粘附，在胚胎和組織的生長、發育和分化中起關鍵作用。評價糖蛋白是壹種含糖的蛋白質，由寡糖鏈和肽鏈中某些氨基酸殘基通過糖苷鍵共價連接而成。它的主要生物學功能是對細胞或分子的生物學識別。比如卵子受精時，需要識別卵子細胞膜上相應的糖蛋白。受體蛋白和腫瘤細胞表面抗原也是糖蛋白。糖蛋白普遍存在於動物、植物和微生物中，具有廣泛的類型和功能。按存在方式可分為三種:在細胞內形成糖蛋白1，可溶性糖蛋白，存在於細胞內液、各種體液和腔腺分泌的粘液中。血漿蛋白是除白蛋白以外的糖蛋白。可溶性糖蛋白包括酶(如核酸酶、蛋白酶和糖苷酶)、肽類激素(如絨毛膜促性腺激素、促黃體激素、促甲狀腺素和促紅細胞生成素)、抗體、補體和壹些生長因子、幹擾素、生長抑素、凝集素和毒素。2.膜結合糖蛋白，其肽鏈由疏水肽和親水性肽組成。疏水肽段可以是壹個到幾個，通過疏水相互作用包埋在膜脂雙層中。親水肽段暴露在膜外。糖鏈附著在親水肽段上，具有嚴格的方向性。質膜表面的糖鏈均向外；電池的內膜通常面向空腔表面。膜結合糖蛋白包括酶、受體、凝集素和轉運蛋白。這種糖蛋白通常參與細胞識別，可用作特定細胞或特定階段細胞的表面標記或表面抗原。3.結構糖蛋白是細胞外基質中不溶的大分子糖蛋白，如膠原蛋白和各種非膠原糖蛋白(纖連蛋白、層粘連蛋白等。).它們的功能不僅是作為細胞外基質的結構成分起支撐、連接和緩沖作用，還參與細胞的識別、粘附和遷移，調節細胞的增殖和分化。微觀上，糖蛋白寡糖鏈通常是指由2 ~ 10個單糖基團通過糖苷鍵連接而成的聚合物。糖蛋白寡糖鏈大多是分支的。由於單糖的末端碳(雜碳)原子有α和β兩種構型，而且單糖分子中有很多羥基可以形成糖苷鍵，因此糖鏈結構的多樣性超過了多核苷酸和肽鏈。糖鏈結構中可以儲存足夠的識別信息，對分子識別和細胞識別起決定性作用。糖蛋白的生理功能包括凝血、免疫、分泌、胞吞、物質轉運、信息傳遞、神經傳導、生長和分化的調節、細胞遷移、細胞歸巢、創傷修復和再生。糖蛋白的糖鏈還參與維持其肽鏈處於具有生物活性的天然構象和穩定肽鏈結構，並賦予整個糖蛋白分子特定的物理和化學性質(如潤滑性、粘彈性、抗熱失活性、抗蛋白酶水解性和抗凍性)。糖蛋白與許多疾病的發生和發展有關，如感染、腫瘤、心血管疾病、肝病、腎病、糖尿病和壹些遺傳性疾病。再者，細胞表面的糖蛋白和糖脂可“脫落”到周圍環境或進入血液循環，可作為異常體征為臨床診斷提供信息；當患某些疾病時，體液中的糖蛋白往往有特異性強弱變化，這可能有助於診斷或預後判斷。糖蛋白也越來越多地參與治療。例如，針對特定細胞表面上特定糖結構的抗體可以用作靶向治療藥物的靶向載體。也出現了使用碳水化合物(單糖、寡糖或糖肽)抗感染和腫瘤轉移。醣蛋白