為什麽酶作為蛋白質具有催化活性？

酶又稱酵素，是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化劑。大多數酶是蛋白質。現已發現兩種生物催化劑:普通酶是活細胞合成的蛋白質，能有效催化其特定底物，是催化體內各種代謝反應最重要的催化劑；核酶是壹種高效、專壹催化的核酸，是近年來發現的壹種新型生物催化劑。其功能主要是參與RNA剪接。也就是說，它指的是壹種酶，是生物體產生的壹種高效、專壹催化的蛋白質。酶催化劑和活細胞催化劑都可以稱為生物催化劑。在生物體內，酶參與催化幾乎所有的物質轉化過程，與生命活動密切相關。在體外，它也可以作為工業生產的催化劑。酶的催化效率很高，在溫和條件下(室溫、常壓、中性)極其有效，其催化效率是壹般非生物催化劑的109 ~ 1012倍。酶催化劑的選擇性(也稱作用專壹性)極高，即壹種酶通常只能催化壹種或壹種。而且只能催化壹種或壹類反應物(也叫底物)的轉化，包括立體化學結構的選擇性。與活細胞催化劑相比，它具有特異的催化效果，無副作用，便於過程的控制和分離。人類自從創造了釀造、制醬等技術，對生物催化有了初步的認識。+0897，德國E. Buchner研究發酵過程時10000.0000000000606發現酵母的無細胞提取物也能引起發酵，這就使酶的分離、純化和研究成為可能。脲酶在1926第壹次結晶，證明是蛋白質。後來又制備了幾百種酶，用各種方法研究，證實都是蛋白質。是由氨基酸按壹定順序組合而成的大分子；在生理環境中，酶分子中的原子處於壹定的空間位置，形成特定的構象。在酶催化反應中轉化小分子(如氮氣、氧氣、二氧化碳等。)，這種酶的結構通常含有壹個金屬中心。比如過氧化氫分解酶含鐵；傳遞磷的酶含有鎂；能分解二氧化碳的酶含有鉻。酶中的金屬元素形成小的活性結構，固定在分子量幾百萬的巨大蛋白質分子上，如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白，分子量約為27-30萬。每個分子由1個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子和65，438+05個不穩定硫原子組成。相當多的酶以復合蛋白的形式存在，即除了蛋白質成分外，還含有其他輔因子，如金屬離子、某些維生素及其衍生物，這些都是酶顯示活性所必需的。與蛋白質緊密結合的輔因子被稱為輔因子，它們結合松散。後者類似於某些脫氫酶中的煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)。通常，含有輔因子的復合蛋白稱為全酶，不含輔因子的酶蛋白稱為酶蛋白。酶蛋白與許多蛋白質的區別在於，它們都有壹個與催化相關的特定區域，包括與催化過程相關的催化基團。和與底物結合相關的結合基團。高溫、強酸、強堿會破壞酶蛋白的空間結構，使其失去活性。酶的催化能力稱為酶活性。國際生物化學聯合會酶學委員會+0961規定，壹分鐘內催化壹微摩爾底物反應所需的酶量為壹個酶單位。用U表示，每毫克蛋白質的酶單位數稱為比活性。1972.IUPAC和IUPAC建議用“酶活性”代替“酶單位”，即每秒轉化壹摩爾底物所需的酶活性為Katal，簡稱為kat.1 kat = 6× 65432。