1.核苷:由戊糖和堿基通過糖苷鍵縮合而成的化合物。
2.核苷酸:壹種化合物，其中核苷分子中戊糖的羥基通過磷酸酯鍵與磷酸分子相連。
3.核酸:由許多單核苷酸通過磷酸二酯鍵連接而成的聚合物。
4.核酸變性:在壹些理化因素的作用下，核酸分子中的氫鍵被破壞，雙螺旋結構松散分離，理化性質發生改變，失去原有的生物活性。
5.DNA的復性或退火:在適當的條件下，變性DNA的兩條互補鏈可以再次配對，恢復天然的雙螺旋構象，稱為復性。熱變性的DNA可以在緩慢冷卻後復性，這個過程稱為退火。
6.DNA的壹級結構:構成DNA的脫氧多核苷酸鏈中單個核苷酸的類型、數量、排列順序和連接方式稱為DNA的壹級結構。也可以認為是脫氧多核苷酸鏈中堿基的排列順序。
7.解鏈溫度，解鏈溫度或TM:從解鏈開始到完全解鏈，DNA的變性是在壹個相當窄的溫度範圍內完成的。在這個範圍內，紫外吸收達到最大值的50%時的溫度稱為DNA的熔解溫度。因為這種現象類似於晶體的熔化過程，所以也叫熔化溫度。
8.核酸雜交:不同來源的DNA單鏈可以與DNA或RNA鏈有互補的堿基序列，通過變性和復性可以形成局部雙鏈，即所謂的雜交雙鏈。這個過程被稱為核酸雜交。
9.堿基對:核酸分子中的腺嘌呤和胸腺嘧啶、鳥嘌呤和胞嘧啶總是通過氫鍵相連，形成固定的堿基配對關系，所以堿基對也叫堿基互補。
10.顯色效應是指與天然DNA相比，變性DNA由於其雙螺旋被破壞，堿基被充分暴露，因此紫外吸收增加。這種現象被稱為著色效應。
減色效應是指如果變性的DNA復性形成雙螺旋結構，其紫外吸收會降低。這種現象被稱為減色效應。
11.分子雜交:兩個來源不同但堿基互補的單鏈DNA分子，或DNA單鏈分子和RNA分子，在去除變性條件後，可退火復性形成雙鏈DNA分子或DNA/RNA異質雙鏈分子。這個過程被稱為分子雜交。
12、回文結構:雙鏈DNA中含有的兩個結構相同、方向相反的序列稱為反向重復序列，也稱為回文結構。
第二，蛋白質
1.氨基酸的等電點(pI):在壹定pH的溶液中，氨基酸解離成趨勢和程度相同的陽離子和陰離子，成為兼性離子，電中性。此時溶液的pH值稱為氨基酸的等電點(pI)。
2.蛋白質的壹級結構:在蛋白質分子中，從N端到C端的氨基酸殘基序列稱為蛋白質的壹級結構。
3.蛋白質的二級結構是指蛋白質分子中某個肽鏈的局部空間結構，即肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。
4.分子疾病:由於基因或DNA分子的缺陷，導致細胞內RNA和蛋白質合成異常，人體結構和功能發生相應變化的疾病。
5.蛋白質的三級結構是指整個肽鏈中所有氨基酸殘基的相對空間位置，即整個肽鏈中所有原子在三維空間中的排列位置。
6.結構域:分子量大的蛋白質的三級結構常可分為1和若幹個球狀或纖維狀區域。
折疊得緊緊的，每條線都有自己的功能，叫做域。
7.蛋白質的四級結構:蛋白質分子中各亞基的空間排列以及亞基接觸部分的布局和相互作用稱為蛋白質的四級結構。
8.蛋白質的等電點:在壹定pH的溶液中，蛋白質解離成趨勢和程度相同的陽離子和陰離子，成為兼性離子，電中性。此時，溶液的pH值稱為蛋白質的等電點(pI)。
9.蛋白質的變性:在某些理化因素的作用下，其特定的空間構象被破壞，即有序的空間結構變為無序的空間結構，導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質變性。
10.鹽的溶解:加入少量鹽時，容易解離成帶電離子，有利於穩定蛋白質攜帶的電荷，從而增加蛋白質的溶解度。
11.鹽析:在蛋白質溶液中加入鹽(中性)，使蛋白質表面電荷被中和，水化膜被破壞，導致蛋白質在水溶液中的穩定因子被去除而沈澱。
12.透析:利用半透膜原理將大分子蛋白質與小分子化合物分離的方法稱為透析。
13.超濾法:施加正壓或離心力，使蛋白質溶液透過具有壹定截留分子量的超濾膜，從而濃縮蛋白質溶液，稱為超濾法。
14.電泳:蛋白質是溶液中高於或低於其pI的帶電粒子。由於不同蛋白質的帶電性質、數量、分子量和形狀不同，在電場作用下分離各種蛋白質的技術稱為電泳。
15.等電聚焦電泳:用具有連續穩定的線性pH梯度的聚丙烯酰胺凝膠進行電泳，使其在電場中根據蛋白質的不同pI進行分離。這種電泳叫做等電聚焦電泳。
16.超二級結構:蛋白質二級結構和三級結構之間的壹種過渡結構層次，由肽鏈折疊過程中二級結構的某些構象單元相互作用組合而成。
第三，酶
1.同工酶:是指催化同壹化學反應，但分子結構、理化性質甚至免疫學性質不同的壹組酶。
2.酶:活細胞產生的大分子，大部分是蛋白質，也有壹部分是核酸或脫氧核酸。
3.單體酶:只有三級結構的酶，即只有壹條肽鏈形成的酶，稱為單體酶。
4.寡糖:由多個(至少兩個)相同或不同的亞基通過非* *價鍵連接而成的酶稱為寡糖。
5.多功能酶(串聯酶):由具有多種催化功能的多肽鏈形成的酶稱為多功能酶。
6.結合酶:由蛋白質和非蛋白質部分組成的酶。
7.簡單酶:僅由氨基酸組成的酶，沒有非蛋白質部分。
8.酶的活性中心:與酶的活性密切相關的壹些化學基團在壹級結構上可能相距甚遠，但在空間結構上卻相互接近，形成壹個具有特定空間結構的區域，能與底物特異性結合，將底物轉化為產物。這個區域被稱為酶的活性中心或活性位點。
9.誘導契合假說:酶在與底物緊密結合之前，必須先與底物緊密結合，相互誘導、變形、適應，然後再相互結合。這個過程被稱為酶-底物結合的誘導適合假說。
10.酶促反應動力學:酶促反應動力學是研究酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑和活化劑等理化因素對酶促反應速度的影響及其變化規律。
11.不可逆抑制:是指抑制劑通常與化合價為* *的酶活性中心上的必需基團結合。
結合使酶失去活性，透析、超濾等方法不能解除的抑制稱為不可逆抑制。
12.可逆抑制:指抑制劑通過非* *價鍵與酶和/或酶-底物復合物發生可逆結合，使酶的活性降低或消失。抑制劑可以通過透析、超濾和其他方法除去。這種抑制稱為可逆抑制。
13.競爭性抑制:有些抑制劑類似於酶的底物，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻止酶與底物結合形成中間產物。這種抑制被稱為競爭性抑制。
14.非競爭性抑制:某些抑制劑與酶活性中心以外的必需基團結合，不影響酶與底物的結合，酶與底物的結合不影響與抑制劑的結合，但酶-底物-抑制劑復合體不能進壹步釋放產物。這種抑制稱為非競爭性抑制。
15.反競爭性抑制:抑制劑只能與酶-底物復合物結合，減少中間產物的量，從而起到抑制作用。這種抑制被稱為反競爭抑制。
16.酶的活性單位:是酶活性的壹種度量，反映在規定的條件下，單位時間內酶反應生成壹定量的產物或消耗壹定量的底物所需的酶量。
17.酶的國際單位:在壹定條件下，每分鐘催化1。將模制底物轉化成產物所需酶的量是壹個國際單位(IU)。
酶原18:有些酶在細胞內合成或分泌時是無活性的。這些無活性酶的前身叫做酶原。
19.酶原的活化:酶原轉化為活性酶的過程稱為酶原的活化，酶原的活化實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。
20.變構酶:壹種酶，其催化活性因變構效應物和酶分子活性中心外的位點的可逆結合而改變。
21.酶的專壹性:壹種酶只作用於壹種或壹類化合物或某些化學鍵，催化某些化學反應，生成某些產物。酶的這種選擇性稱為專壹性或酶的專壹性。
22.前手性分子:如果壹個對稱分子被壹個基團取代後失去對稱性，成為不對稱分子，那麽原來的對稱分子就叫做“前手性分子”。
被改變的碳原子被稱為“前手性碳原子”。
23.酶的比活性:每毫克酶蛋白的酶活性單位數。
24.變構效應(變構效應):壹種與蛋白質活性無直接關系的物質與蛋白質活性位點以外的其他位點(變構位點)結合，引起蛋白質分子構象變化，從而導致蛋白質活性變化的現象。25.輔酶:作為酶的輔因子，有機分子本身不催化，但壹般在酶促反應中具有轉移電子、原子或某些官能團(如參與氧化還原或攜帶酰基的基團)的作用。在大多數情況下，輔酶可以通過透析去除。
26.輔基:酶的輔酶中與價* *緊密結合的小分子有機物，與酶或蛋白質結合非常緊密，不能通過透析除去。
27.km值:km等於酶反應速度達到最大反應速度壹半時的底物濃度，是酶的特征常數之壹。